本帖最后由 华工考研 于 2021-10-29 09:57 编辑
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蛋白质的分子结构 蛋白质分子在其天然状态都有一定的三维结构，称之为构象。根据其构象蛋白质可分为： 纤维蛋白：动物结缔组织的基本结构成分（如α-角蛋白）。由许多条多肽链沿着一个轴平行排列，形成长的纤维或薄板，不溶于水及稀盐溶液，很坚韧。 球蛋白：多肽链折叠，形成紧密的球状。大多数球蛋白溶解于水溶液并且容易扩散，它们通常在细胞中具有多种功能。如，绝大部分酶、抗体、激素、血红蛋白等，均属于球蛋白。 膜蛋白
练习题 蛋白质根据其分子结构分类，可分为 、 、 。
一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。组成蛋白质的多肽链数目 定义：多肽链的氨基酸顺序以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置（名词解释） 最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 高级结构： 非共价键（氢键、范德华力、疏水键、离子键）是维持蛋白质空间结构的主要作用力，称为次级键。 由于肽键具有部分双键的性质，因此整个肽单位是一个刚性的平面（肽平面），多肽链的折叠受到较大的空间限制。
二、蛋白质的二级结构和纤维状蛋白（名词解释、填空题） 蛋白质的二级结构是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系；是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。 折叠方式：主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。
1.α-螺旋(α-helix) （填空题） α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密螺旋盘绕，是有周期的一种主链构象。其特点是： ① 螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm（每个残基上升0.15nm，旋转100O）。 ② 相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子（3.613），前后间隔3个残基。 ③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。 一般来说，氨基酸残基的R基团比较小，不带电荷，则有利于-螺旋的形成和稳定。多肽链只要存在脯氨酸，-螺旋即发生中断。
2.β-折叠(β-pleated sheet) β-折叠是一种肽链相当伸展的周期性结构。 ①相邻肽键平面间折叠成110O角，呈锯齿状。 ②两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列，形成β-折叠片层，其稳定因素是肽链间的氢键。 ③逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。
α-螺旋和β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。毛发中的α-角蛋白和蚕丝中的丝心蛋白是其典型，在许多球蛋白中也存在，但所占比例不一样。
胶原蛋白中存在的螺旋结构不同于一般的α-螺旋，是由3条具有左手螺旋的链相互缠绕形成右手超螺旋分子。链间氢键以及螺旋和超螺旋的反向盘绕维持其稳定性。
3．β-转角（β-turn） 为了紧紧折叠成球蛋白的紧密形状，多肽链180O回折成发夹或β-转角。其处由4个连续的氨基酸残基构成，常有Gly和Pro存在，稳定β-转角的作用力是第一个氨基酸残基羰基氧（O）与第四个氨基酸残基的氨基氢（H）之间形成的氢键。β-转角常见于连接反平行β-折叠片的端头。 4．无规卷曲（random coil） 多肽链的主链呈现无确定规律的卷曲。典型球蛋白大约一半多肽链是这样的构象。
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